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Les caractéristiques structurales et les interactions intra et/ou intermoléculaires non-covalentes jouent un rôle primordial dans l''activité des molécules d''intérêt biologique, notamment lors de la reconnaissance moléculaire entre un médicament et son récepteur. Il est donc intéressant de décrire les structures intrinsèques de peptides, d''oligonucléotides ou de complexes d''intérêt pharmaceutiques en phase gazeuse. Pour cela, nous prenons appui sur deux techniques expérimentales complémentaires, la spectroscopie IRMPD et la spectrométrie de mobilité ionique, dont les résultats sont comparés avec des simulations. Dans ce travail de thèse, j''ai d''abord testé les prédictions d''une méthode QM/MM en ce qui concerne le calcul des spectres IR d''espèces d''intérêt biologique isolées. J''ai ensuite utilisé cette méthode pour simuler les spectres IR de brins de la protéine amyloïde en phase gazeuse. Je me suis également intéressé aux changements de structure induits par la complexation d''un antibiotique, la vancomycine, avec un modèle de son récepteur.
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Dernière réaction par Jean-Thomas ARA il y a 11 heures
Dernière réaction par Yannis Fardeau il y a 4 jours
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